蛋白质结合
- 这种药物可以根据其酸碱性（弱酸、强酸、碱性或中性）的不同，与一种或多种血液蛋白结合。
- 白蛋白占所有血液蛋白质的一半，是参与药物结合的最重要的蛋白质。
- 蛋白质结合测量结果通常表示为与血浆中所有蛋白质结合的药物总浓度的百分比。药物与血浆蛋白质的结合程度会以多种方式影响药物的分布。
- 这种药物-蛋白质复合物无法穿过磷脂双层结构，例如毛细血管膜、肾脏中的肾小球膜以及血脑屏障。
- 参与首过代谢的酶对结合态药物的代谢作用较弱。可逆的药物-蛋白质复合物起到了储存作用，当代谢和排泄作用消耗了大部分游离药物后，这些复合物能够补充药物浓度。
- 因此，具有较高蛋白质结合活性的药物比结合活性较低的药物具有更长的半衰期。这些特性可能导致药物活性持续时间延长，这可能带来益处，但也可能引发负面副作用。
螯合
- 螯合物是一种通过向金属离子捐赠电子并形成环状结构而生成的化合物。
- 配体是与金属离子能够形成环状结构的化合物。
- 大多数金属都可以形成螯合物或复合物，但它们的螯合能力主要局限于能够提供电子的原子，如氮（N）、硫（S）和氧（O）。
- 螯合作用在生物系统中起着重要作用，同时在一定程度上也有助于理解药物的药理作用。
- 青霉胺对铜中毒有效，因为它能与铜及其他金属离子形成螯合物。
生物协同作用
将异构现象应用于生物活性的修饰后，产生了“生物异构体”这一术语。生物异构体是指具有相似物理或化学性质的化学取代基或基团，它们会导致与另一种化学物质相似的生物活性。生物异构体可以用来降低毒性、调节生物利用度或改变先导分子的活性，同时也可能影响该先导分子的代谢过程。经典生物异构体：由于具有相同电子构型的原子具有相同的生物学活性，James Moir 提出了经典生物异构体的概念，这一理论后来由 Irving Langmuir 进一步完善。在代谢氧化位点用氟原子替换氢原子可以阻止该药物的代谢过程。由于氟和氢在大小上相同，分子的整体结构不会发生变化，从而能够维持其原有的生物学功能。然而，如果代谢途径被抑制，该药物的半衰期可能会延长。
非经典生物异构体与传统生物异构体在多个方面可能存在差异，但它们的共同目标都是提供与原始官能团相似的立体结构和电子特性。在非经典生物异构体中，配体的结合要求决定了所使用的官能团类型。例如，烷基团可以替代环状结构；烷基团也可以替代复杂的杂原子结构；此外，这些变化还可能超出简单的原子替换范围。
光学异构性和几何异构性
分子的物理化学性质不仅取决于分子中官能团的存在，还取决于这些官能团的具体排列方式。例如，人体会将分子置于一个不对称的环境中。一种化合物能否使平面偏振光发生旋转，是区分它与光学异构体的关键。研究表明，光学异构体由于其在生物系统中的不对称中心对不同信号的响应方式不同，因此具有不同的生物活性。
**几何异构性**：这是一种由于分子中某个键的旋转受到限制而产生的非对映异构现象，常见于烯烃类化合物中。几何异构性并不总是伴随着光学异构性；只有当分子结构具有不对称性时，几何异构体才可能表现出光学活性。